中国科学院生物化学与细胞生物学研究所王恩多研究组的*新发表了题为“Archaeal NSun6 catalyzes m5C72 modification on a wide-range of specific tRNAs”的文章，揭示了PH1991确实是P. horikoshii tRNA:m5C72修饰酶(PhNSun6)，并鉴定了它的tRNA底物，研究人员也提出了高等真核生物和超嗜热古细菌NSun6的进化模型。
这一研究成果公布在12月12日的学术期刊Nucleic Acids Research上。
有趣的是hNSun6的同源物仅存在于高等真核生物和超嗜热古细菌中。与已广泛鉴定的真核生物NSun6基因（nsun6）相比，古细菌中相应的nsun6基因有待鉴定。在古细菌Pyrococcus horikoshii OT3中，PH1991是hNSun6的同源物。与hNSun6相比，PH1991虽然含有催化中心的保守氨基酸残基，但其可能参与RNA结合的残基具有明显的差异。目前，PH1991的RNA底物和功能仍未知。
m5C72是近期发现的位于人胞质tRNAThr和tRNACys接收茎的修饰，由人NSun6 (hNSun6)负责催化完成。该研究组前期工作揭示了hNSun6识别tRNA的关键元件和其催化机理(Long, T, et al, 2016, JBC; Liu, RJ ａnd Long, T, et al, 2017, NAR)。
在王恩多和刘如娟研究员共同指导下，博士研究生李静等人揭示了PH1991确实是P. horikoshii tRNA:m5C72修饰酶(PhNSun6)，并鉴定了它的tRNA底物。
结合生物化学和结构生物学研究阐明了PhNSun6具有比hNSun6更广泛的tRNA底物，这是由于PhNSun6识别tRNA底物的以下特点：1. PhNSun6上的73位核苷酸结合口袋可以专一地容纳U73或G73的PhtRNA，而不像hNSun6该口袋只能容纳U73；2. PhNSun6缺少真核生物NSun6特殊的富赖氨酸线圈结构，使它不识别tRNA的D茎区域。PhtRNA的m5C72不影响PhNSun6氨基酰化活力，却可以略微升高PhtRNA的热稳定性。结合之前hNSun6的工作，研究人员提出了高等真核生物和超嗜热古细菌NSun6的进化模型。
